Структурно-динамические аспекты взаимодействий трансмембранных альфа-спиральных пептидов с липидным окружением (по данным молекулярного моделирования)

Нейраминидаза-1 – лизосомальный фермент с гликолиз-гидролазной активностью, обнаруженный практически во всех типах тканях позвоночных. Дисфункция нейраминидазы-1 напрямую связана с тяжелыми нейродегенеративными заболеваниями. Недавние исследования предсказали наличие у нейраминидазы-1 мембрано-связанной формы и указали на возможность существования трёх потенциальных трансмембранных фрагментов. Данная работа посвящена исследованию одного из предполагаемых трансмембранных доменов нейраминидазы-1 человека в липидном бислое с помощью методов молекулярной динамики (МД). Цель работы – анализ взаимодействий между трансмембранным пептидом и липидным окружением. В ходе работы были рассчитаны и проанализированы три траектории МД для указанного пептида, встроенного в гидратированный липидный бислой, длиной 500 наносекунд. В результате было продемонстрировано существование стабильной α-спиральной конформации исследуемого фрагмента, найдены и охарактеризованы сайты белок-липидного взаимодействия.